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以抗體和抗原之間的專一性作用為基礎的用于研究蛋白質(zhì)相互作用的經(jīng)典方法，是確定兩種蛋白質(zhì)在完整細胞內(nèi)生理性相互作用的有效方法。
其原理是：當細胞在非變性條件下被裂解時，完整細胞內(nèi)存在的許多蛋白質(zhì)－蛋白質(zhì)間的相互作用被保留了下來。如果用蛋白質(zhì)X的抗體免疫沉淀X，那么與X在體內(nèi)結合的蛋白質(zhì)Y也能沉淀下來。目前多用精制的prorein A預先結合固化在argarose的beads上，使之與含有抗原的溶液及抗體反應后，beads上的prorein A就能吸附抗原達到精制的目的。這種方法常用于測定兩種目標蛋白質(zhì)是否在體內(nèi)結合；也可用于確定一種特定蛋白質(zhì)的新的作用搭檔。
一、免疫共沉淀的優(yōu)點：
1. 相互作用的蛋白質(zhì)都是經(jīng)翻譯后修飾的，處于天然狀態(tài)。
2. 蛋白的相互作用是在自然狀態(tài)下進行的，可以避免人為的影響。
3. 可以分離得到天然狀態(tài)的相互作用蛋白復合物。
二、免疫共沉淀的缺點：
1. 可能檢測不到低親和力和瞬間的蛋白質(zhì)－蛋白質(zhì)相互作用；
2. 兩種蛋白質(zhì)的結合可能不是直接結合，而可能有第三者在中間起橋梁作用；
3. 必須在實驗前預測目的蛋白是什么，以選擇最后檢測的抗體，所以，若預測不正確，實驗就得不到結果，方法本身具有冒險性。
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