elisa試劑盒價格ATP合酶利用跨膜離子(主要是質(zhì)子)梯度提供的能量, 催化由ADP和Pi(磷酸)合成ATP的反應. 已有證據(jù)表明, 這種催化反應通過ATP合酶內(nèi)部亞基之間的相對旋轉(zhuǎn)而實現(xiàn). 然而, 現(xiàn)有的基于整合在細胞膜內(nèi)的c環(huán)及附著于其上的中心桿(由e和g亞基組成)轉(zhuǎn)動的ATP合酶旋轉(zhuǎn)模型存在多方面的理論缺陷, 也與某些實驗數(shù)據(jù)不符.
ATP合酶是一種由多個亞基組裝而成的存在于所有生物體內(nèi)的關鍵能量轉(zhuǎn)換裝置, 它利用細胞膜兩側(cè)的離子(通常是質(zhì)子)濃度差以及電勢差所儲存的化學能, 合成細胞內(nèi)的“能量貨幣”——ATP分子。ATP合酶是一種分子尺度的馬達, 催化反應通過一種*的內(nèi)部亞基之間的相互旋轉(zhuǎn)機制而實現(xiàn)。認識ATP合酶的工作機制一直是生命科學研究的一個熱點問題, 相關工作曾于1978年和1997年被授予諾貝爾化學獎。
elisa試劑盒價格ATP合成酶有兩個主要的部分，F(xiàn)1和F0：F1在膜的外側(cè)，有三個接觸位點，而F0形成一個跨膜蛋白。這個酶的基本亞基結構已經(jīng)從線粒體的研究當中很清楚的掌握。
F1由5個不同的亞基組成，用化學計量法表示是α3β3γ1δε1。通過對牛F1部分的X－Ray晶體衍射分析，得到了一個很確切的結構—α3β3γ集合體。α和β亞基的三個重復結構輪流圍繞在γ亞基α螺旋結構的氨基和羧基末端。此外，重要的是三個β亞基在結合核苷酸后會處于不同的狀態(tài)：βT,βD和βE。β亞基的不均勻性結構與酶的接觸反應部分相比，顯然是一致的。
F0是由三個亞基構成，化學計量法表示是a1b2c10-12。c和a亞基的cAsp-61和aArg-210對質(zhì)子遷移分別獨立作用。同時提出了具有12個c亞基的環(huán)狀結構，并且電子顯微鏡、原子粒顯微鏡也這樣提示，而且單個c亞基的核磁共振形成的模型擁有兩個跨膜α螺旋結構。
elisa檢測試劑盒描述的是Escherichiacoli的F1F0結構。蛋白是具有兩個方向的。F1部分包括α3，β3，γ，δ和ε亞基，F(xiàn)0部分包含a,b和c亞基，測定其化學含量比為1：2：10－14。F1和F0由兩個細莖連在一起，中心的一條連接γ和ε亞基，外圍的那條則旋繞δ和b亞基。在哺乳動物，通常會有額外的亞基在細莖部位。
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